Síntesis del tema:
GENERALIDADES
Las enzimas,son polímeros biológicos que catalizan reacciones químicas que hacen posible la vida tal y como la conocemos. la presencia y el mantenimiento de un conjunto completo y equilibrado de enzimas son esenciales para la desintegración de nutrientes a fin de que proporcionen energía y bloques de construcción químicos; el montaje de esos bloques de construccion hacia proteínas, DNA, membranas, células y tejidos, y la utilización de energía para impulsar la motilidad celular, la función neural y la contracción muscular. con la excepción de las moléculas de RNA catalíticas, o ribozimas, las enzimas son proteínas . la capacidad para valorar la actividad de enzimas especificas en la sangre, en los otros líquidos histicos, o extractos celulares, ayuda en en el diagnostico y pronostico de enfermedad, la deficiencia de la cantidad o actividad catalítica de enzimas clave puede sobrevenir por defectos genéticos, déficit nutricionales o toxinas. las enzimas defectuosas pueden producirse por mutaciones genéticas o infección por virus y bacterias patógenos (p. ej vibrio cholerae). los científicos médicos abordan desequilibrios de la actividad de enzimas al utilizar fármacos para inhibir enzimas especificas, y están investigando la terapia genética como un medio para corregir déficit de la concentración de enzimas o la función de las mismas.
III.Biotina – Biocitina Acido Fólico – Folato (FH4) tetrahidrofolato Cobamida Ac. Lipoico – Lipoil – Lisina.
GENERALIDADES
Las enzimas,son polímeros biológicos que catalizan reacciones químicas que hacen posible la vida tal y como la conocemos. la presencia y el mantenimiento de un conjunto completo y equilibrado de enzimas son esenciales para la desintegración de nutrientes a fin de que proporcionen energía y bloques de construcción químicos; el montaje de esos bloques de construccion hacia proteínas, DNA, membranas, células y tejidos, y la utilización de energía para impulsar la motilidad celular, la función neural y la contracción muscular. con la excepción de las moléculas de RNA catalíticas, o ribozimas, las enzimas son proteínas . la capacidad para valorar la actividad de enzimas especificas en la sangre, en los otros líquidos histicos, o extractos celulares, ayuda en en el diagnostico y pronostico de enfermedad, la deficiencia de la cantidad o actividad catalítica de enzimas clave puede sobrevenir por defectos genéticos, déficit nutricionales o toxinas. las enzimas defectuosas pueden producirse por mutaciones genéticas o infección por virus y bacterias patógenos (p. ej vibrio cholerae). los científicos médicos abordan desequilibrios de la actividad de enzimas al utilizar fármacos para inhibir enzimas especificas, y están investigando la terapia genética como un medio para corregir déficit de la concentración de enzimas o la función de las mismas.
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN
Los nombres de uso frecuente para casi todas las enzimas describen el tipo de reacción catalizada, seguido por el sufijo -asa. así, por ejemplo, las deshidrogenasas eliminan átomos de hidrógeno, las proteasas hidrolizan proteínas y las isomerasas catalizan reordenamientos de la configuración. los modificadores pueden preceder o seguir al nombre para indicar el sustrato (xantina oxidasa), la fuente de la enzima (ribonucleasa pancreatica), su regulacion (lipasa sensible o hormona) o una caracteristica de su mecanismo de accion (cisteina proteasa), cuando es necesario, se aniaden designaciones alfanumericas para identificar multiples formas de una enzima (p. ej, RNA polimerasa III; proteina cinasa Cbeta).
Las enzimas se agrupan en 6 clases:
OXIDOREDUCTASAS: Catalizan oxidaciones y reducciones
Fuente: "MIS TAREAS DE LA ESPECIALIDAD"https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEhsAv3QTNW479zhEO5TsGA96FHbGIvVusjWadsnj38K3wKfv1Fl1N2t6v-sXn72RcEo5n72I8vzV54omilwn5Wmdi4UdEWsHUHF4ewwiAtoNNXVdgJL4vvB3jp6YvC-zdkjb9XQt_sPzWo/s400/NADP.png, http://mesa2-vm.blogspot.com/2009_02_01_archive.html
ubiquinona oxidorreductasa o complejo I es un gran complejo multienzimático que cataliza la transferencia de electrones del NADH al coenzima Q en la cadena respiratoria. Es el mayor complejo de la cadena respiratoria; en los mamíferos consta de 45 cadenas polipeptídicas, de las cuales, siete están codificadas por el genoma mitocondrial. Contiene FMN como grupo prostético y 8 cúmulos hierro-azufre.
TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de porciones, como grupos glucosilo, metilo y fosforilo.
Fuente: Principios de Estructura de Proteínas
Preparado por: Dr. José Antonio Martínez Oyanedel
Departamento de Biología Molecular, Facultad de Ciencias Biológicas Proyecto Docencia 97-003, http://www2.udec.cl/~jmartine/img00117.gif.Glutation S-transferasa
HIDROLASAS: Catalizan la division hidrolitica de C-C, C-O, C-N y otros enlaces.
Fuente:Molecule of the Month by www.pdb.org (see the Molecule of the Month, Illustration by David S. Goodsell of The Scripps Research Institute, Original work of the US Federal Government - public domain
Thrombin is a serine protease: a protein-cutting enzyme that uses a serine amino acid to perform the cleavage. Other examples of serine proteases are trypsin and chymotrypsin, enzymes involved in digestion.
LIASAS: Catalizan la divison de enlaces C-C, C-O, C-N y otros enlaces mediante la eliminacion de atomo, dejando dobles enlaces.
Fuente:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2c/1t6m.gif/646px-1t6m.gif, Andrea Lomize
glicosilfosfatidilinositol diacilglicerol-iasa (EC 4.6.1.14 ) es una enzima en membranas de tripanosomas y algunas bacterias, con actividad en adipocitos de ratones, que cataliza la reacción química
- 6-(α-D-glucosaminil)-1-fosfatidil-1D-mio-inositol
6-(α-D-glucosaminil)-1D-mio-inositol 1,2-fosfato cíclico + 1,2-diacil-sn-glicerol
ISOMERASAS: catalizan cambios geometricos o estructurales dentro de una molecula.
Fuente: Molecule of the Month by www.pdb.org (see the Molecule of the Month section for more details) H.M. Berman, J. Westbrook, Z. Feng, G. Gilliland, T.N. Bhat, H. Weissig, I.N. Shindyalov, P.E. Bourne: The Protein Data Bank. Nucleic Acids Research, 28 pp. 235-242 (2000). http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/25/Phosphoglucose_Isomerase.png/220px-Phosphoglucose_Isomerase.png
La glucosa-6-fosfato isomerasas una enzima, presente en gran parte de los seres vivos; cataliza la reacción reversible de glucosa-6-fosfato a fructosa-6-fosfato. En el citoplasma, forma parte de las rutas metabólicas de la glucólisis y la gluconeogénesis, y en la matriz extracelular funciona como factor neurotrófico para cierto tipo de neuronas.
LIGASAS: catalizan la union de dos moleculas acopladas a la hidrolisis de ATP
Fuente: Biomedical Beat National Institute of General Medical Science (NIGMS) http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/46/DNA_Repair.jpg/240px-DNA_Repair.jpg, Tom Ellenberger, Washington University School of Medicine in St. Louis.
MECANISMOS DE ACCIÓN
Las enzimas usan diversas combinaciones de cuatro mecanismos generales para lograr notorio aumento catalitico de los inidices de reacciones quimicas.
Catalisis por Proximidad: Cuando una enzima se une a moleculas de sustrato en su sitio activo, crea una region de concentracion local alta de sustrato. este ambiente tambien orienta las moleculas de susutrato de manera espacial en una posicion ideal para que interactuen, lo que origina aumentos del indice de al menos mil veces.
Catalisis por Acidobasica: Puede ser especifica o general, por "especifica" se alude a protones hidronio o iones OH-, En la catalisis especifica para acido o especifica para base. el indice de reaccion es sensible a cvambios de la conetracion de protones, pero independientemente de las concentraciones de otros ácidos o bases presentes en solucion del sitio activo.
Catalisis por tension: Las enzimas que catalizan reacciones -liticas que comprenden la rotura de un enlace covalente tipicamente se unen a sus sustratos en una conformacion muy desfavorable para el enlace que sufrira la division. Tal conformacion imita la del intermediario de estado de transicion. la tension resultante estira o deforma el enlace al cual dirige, esto lo debilita y lo hace mas vulnerable a division.
Catalisis Covalente: Comprende la formacion de un enlace covalente entre la enzima y uno o mas sustratos. la enzima modificada despues se convierte en un reactivo. la catalisis covalente introduce una nueva via de reaccion cuya energia de activacion es baja, y por ende mas rapida, que la via de reaccion en solucion homogenea. sin embargo, la modificacion quimica de la enzima es transitoria; en el momento en que se completa la reaccion, la enzima vuelve a su estado no modificado original.
CINETICA ENZIMATICA
La cinetica enzimatica es el campo de la bioquimica que se encarga de la medicion cuantitativa de los indices de reacciones catalizadas por enzimas, y del estudio sistematico de factores que afectan estos indices. un conjunto completo y balanceado de actividades enzimaticas tiene importancia fundamental para el mantenimiento de la homeostasis. de este modo, una comprension de la cinetica enzimatica es importante para entender de que modo los estados de estres fisiologico, como la anoxia, la acidosis o alcalosis metabolica, las toxinas y los agentes farmacologicos afectan ese equilibrio. El analisis cinetico puede revelar el numero y orden de los pasos individuales mediante los cuales las enzimas transforman sustratos en productos. junto con la mutagenesis dirigida hacia sitio y otras tecnicas que sondean la estructura de proteinas, los analisis cineticos revelan detalles del mecanismo catalitico de una enzima dada. la participacion de las enzimas ne casi todos los procesos fisiologicos hace de ellas los mejores objetivos para farmacos que curan o aminoran la enfermedad en seres humanos. la cinetica enzimatica aplicada representa el principal recurso mediante el cual los cientificos identifican y caracterizan agentes terapeuticos que inhiben de manera selectivs los indices de procesos catalizados por enzima especificos. De este modo, la cinetica enzimatica desempenia una funcion crucial en el descubrimiento de farmacos y en la farmacodinamica comparativa, asi como en la dilucidacion del modo de accion de los farmacos.
COENZIMAS:
Se clasifican de acuerdo al grupo cuya transferencia facilitan:
I.Transferencia de grupos distintos al hidrogeno:Fosfatos de Azucares, Coenzimas A – SH, Pirofosfato de tiamina, Fosfato de piridoxal, Coenzimas al folato, Biotina, Coenzimas de cobamida (Br2), Acido Lipoico.
II.Transferencia de H: NAD, NADP, FMN, FAD , Acido lipoico, Coenzima Q.
SITIOS DE INTERES:
- Pontificia universidad catolica de puerto rico
- Medline, coenzima de vital importancia
- Pontificia universidad catolica de puerto rico, introduccion a las enzimas
- Nomenclatura enzimatica, Universidad de barcelona
HERRAMIENTAS INFORMATICAS
PREZI: Generador de presentaciones y editor novedoso, presentaciones de bioquimica http://prezi.com/explore/?search=biochemistry
BIBLIOGRAFIA: Los sitios de interes y herramientas informaticas hacen gran parte de la bibliografia
- Murray, Botham, Bender, Kenelly, Weil, Rodwell. Bioquímica de Harper (2010). 126 a v a . Edición. Editorial. Mc Graw Hill, S.A. de C.V. México. 687p.
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